2017臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學重點速覽

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　　1.非極性：脯Pro，纈Val，異亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.(譜寫一兩丙肝)

　　極性：絲Ser，蘇Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)樂是(絲)扮(半胱)蘇(蘇)三的(蛋)。)

　　酸性：谷Glu，天冬Asp.(酸谷天)

　　堿性：賴Lys，精Arg，組His.(堿賴精組)

　　芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.(芳香老本色)

　　必需：纈Val，賴Lys，異亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，蘇Thr，賴Lys.(寫一兩本淡色書來)

　　支鏈：纈Val，異亮Ile，亮Leu.(只借一兩)

　　一碳單位：絲Ser，色Trp，組His，甘Gly.(施舍竹竿)

　　含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.(劉邦光蛋)

　　生酮：亮Leu，賴Lys.(同亮來)

　　生糖兼生酮：異亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，蘇Thr.(一本落色書)

　　含2個氨基：賴Lys.(來二安)

　　含2個羧基：天冬Asp，谷Glu.(酸二羧)

　　天然蛋白質(zhì)中不存在：同型半胱Cys.

　　不出現(xiàn)于蛋白質(zhì)中：瓜，鳥。

　　在280nm波長有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.

　　亞氨基酸：脯Pro.

　　除甘氨酸Gly外均屬L-α-氨基酸。

　　2.寡肽：10個以內(nèi)。多肽：10個以上。

　　肽鍵有一定程度雙鍵性質(zhì)。

　　3.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)：氨基酸排列順序。肽鏈。肽鍵。

　　二級結(jié)構(gòu)：局部空間結(jié)構(gòu)。α-螺旋，β-折疊，β-轉(zhuǎn)角，無規(guī)卷曲。氫鍵。

　　三級結(jié)構(gòu)：整體空間結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域，分子伴侶。疏水鍵、鹽鍵、氫鍵(主要)、二硫鍵、范德華力。

　　四級結(jié)構(gòu)：亞基間空間排布。亞基。氫鍵、離子鍵。

　　4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常見。α-螺旋一圈相當于3.6個氨基酸殘基。

　　β-轉(zhuǎn)角第2個殘基常為脯氨酸。

　　鋅指結(jié)構(gòu)是模體(特殊超二級結(jié)構(gòu))的特例，1個α-螺旋+2個反平行β-折疊，可結(jié)合鋅離子。含鋅指結(jié)構(gòu)蛋白都能與DNA、RNA結(jié)合。

　　分子伴侶：熱休克蛋白70(Hsp70)，伴侶蛋白，核質(zhì)蛋白。

　　四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)可有一個以上N端和C端。

　　胰島素A鏈與B鏈交聯(lián)靠二硫鍵。

　　5.鐮刀形貧血：谷→纈。(分子病)

　　瘋牛?。?alpha;-螺旋→β-折疊。(蛋白質(zhì)構(gòu)象疾病)

　　6.血紅蛋白Hb：α2β2，含血紅素，1分子可結(jié)合4分子氧，氧解離曲線S形，α與O2結(jié)合促進其他亞基與O2結(jié)合，氧分壓增高促進Hb→HbO2.血紅蛋白運輸氧，肌紅蛋白儲存氧。

　　7.蛋白質(zhì)變性：空間構(gòu)象破壞，二硫鍵、非共價鍵破壞，不涉及一級。溶解度↓，黏度↑，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。一些可復性。

　　蛋白質(zhì)水解：一級破壞。亞基解聚：四級破壞。

　　8.利用蛋白質(zhì)的兩性分離：電泳，離子交換層析。

　　利用蛋白質(zhì)分子大小不同分離：透析，凝膠過濾。(先大后小)

　　9.DNA戊糖為β-D-2-脫氧核糖，RNA戊糖為β-D-核糖。

　　基本單位：核苷酸=核苷(核糖+堿基)+磷酸。

　　核糖、堿基間：糖苷鍵。核苷、磷酸間：酯鍵。核苷酸之間：3'，5'-磷酸二酯鍵。

　　自然界游離核苷酸中磷酸最常見與戊糖C5'形成酯鍵。

　　核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。

　　10.DNA一級結(jié)構(gòu)：堿基排列順序。

　　二級結(jié)構(gòu)：雙螺旋。

　　三級結(jié)構(gòu)：超螺旋。

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